PRÁCTICAS DE LABORATORIO 2º BTO

VIDEO DE LA UNIVERSIDAD DE NAVARRA SOBRE LA TINCIÓN GRAM



TERCERA PRÁCTICA SOBRE EL ESTUDIO DE MACROMOLÉCULAS: LA ELECTROFORESIS

  Los objetivos de esta práctica son varios;  afianzar los contenidos explicados en clase sobre el estudio de las macromoléculas realizado en la unidades estudiadas del currículo de 2º de BTO. Y conocer la técnica para realizar una electroforesis; aprender a interpretar sus resultados y conocer sus aplicaciones. Recordar que permite separar macroléculas, por su tamañao. Macromoléculas aisladas a partir de un tejido. Estudiamos la electroforesis en las propiedades de las dispersiones coloidales.
Se valorará el rigor científico, la precisión y la presentación en la elaboración del documento final.


  


 II PRÁCTICA DE LABORATORIO SOBRE EL ESTUDIO DE    MACROMOÉCULAS 2º BTO
    EL MUNDO DE LOS AMINOÁCIDOS Y LAS PROTEÍNAS

La información para realizar la práctica la encontrarás en el siguiente enlace: http://biomodel.uah.es/model3j/inicio.htm


El objetivo de esta práctica es el de afianzar los contenidos explicados en clase sobre el estudio de las proteínas realizado en la unidad tres del currículo de 2º de BTO.
Se valorará el rigor científico, la precisión y la presentación en la elaboración del documento final.

INVESTIGA Y RESUELVE

1.     Pincha en el enlace “aminoácidos” y realiza una captura de pantalla del modelo espacial de un α-aminoácido,  indicado en la imagen, el carbono α, el grupo amino, el grupo ácido y el radical. Indica la carga de cada uno de los grupos y clasifica al aminoácido como ión.
2.     Pincha en los aminoácidos apolares y realiza una captura de pantalla de dos de ellos. Señala sus componentes y da una breve explicación de por qué  se clasifican como  apolares. Los aminoácidos con radical aromático están clasificados como apolares, realiza lo mismo con la fenilalanina y el triptófano. Los radicales aromáticos son derivados del benceno y éste es un compuesto apolar.
3.     Realiza lo mismo para los aminoácidos polares sin carga, indicando el por qué de su polaridad.  Ten en cuenta que en esta página la treonina está como aminoácido aromático, pero se caracteriza por tener grupos  -OH, por lo que estaría metido en el grupo de los aminoácidos polares sin carga.
4.     Vuelve a realizarlo para los aminoácidos polares con carga negativa y positiva.
5.     A continuación pincha en el enlace “péptidos”. Realiza una captura de pantalla de un tripéptido, colorea el esqueleto, marca los planos del enlace peptídico; indicando  su posición, de los carbonos α y los radicales.
6.     Pincha ahora en la estructura secundaria en α-hélice y realiza una captura de pantalla de una α-hélice en la que se muestren los radicales, hacia la periferia de la hélice y los enlaces por puentes de hidrógeno. Captura el modelo de cinta.
7.     Pincha ahora en la estructura secundaria en β-lámina o lámina plegada, realiza una captura de pantalla de una lámina plegada formada por dos segmentos de cadenas polipeptídicas, unidas mediante enlaces por puente de hidrógeno. Obtén la captura de pantalla de como se representa la β-lámina en las proteínas grandes.
8.     Haz una captura de pantalla de la Lisozima en la que se vean los dominios estructurales. Señala en que parte de la molécula hay estructura secundaría en β-lámina y en α-hélice.
9.     Por último realiza una captura de pantalla de la hemoglobina. Una captura de la imagen del grupo hemo, del grupo hemos unido al oxigeno molecular, una captura de éste unido mediante enlace covalente coordinado dativo al nitrógeno de un resto de histidina de la globina. ¿Por qué es una proteína con estructura cuaternaria?
10.  Busca información sobre Linus Pauling.

    

   PRÁCTICA DE LABORATORIO  2º BTO

EL MUNDO DE LOS LÍPIDOS
MODELO DE BICAPA LÍPIDICA Y CANAL DE LA GRAMICIDINA

La información para realizar la práctica la encontrarás en el siguiente enlace:

http://biomodel.uah.es/model2/menu.htm


1.      Pincha en “MODELO DE BICAPA LÍPIDICA Y CANAL DE LA GRAMICIDINA”.
2.      Lee atentamente las instrucciones de la página y pincha en el botón  “COMENZAR LA PRESENTACIÓN”.
3.      Carga el modelo de varillas de la molécula de colesterol y haz una captura de pantalla.
4.      Pincha en fofolípidos. Estudia su composición y escribe su fórmula. A continuación pincha en el símbolo: http://biomodel.uah.es/model2/bicapa_j/comun/ini.gif y observa el modelo espacial de cada uno de los componentes de un fosfolípidos. Finalmente carga el modelo espacial compacto de la macromoécula y haz una captura de pantalla.
5.      A continuación pincha en Bicapa Construcción.   Pincha en http://biomodel.uah.es/model2/bicapa_j/comun/ini.gif para que se carguen  los modelos espaciales. Haz una captura de pantalla en la que se destaquen los átomos de fósforo y de nitrógeno de 4 moléculas de fosfolípido. Carga una monocapa de 20 fosfolípidos y finalmente consigue una bicapa de 40 fosfolípidos flanqueada de moléculas de agua. Haz una captura de pantalla.

6.      Finalmente construye un bicapa cristalina y una bicapa fluida. Realiza una captura de pantalla en cada caso.
En todas las capturas de pantalla señala cada una de las partes que se observan.
Se presenta el lunes  29 de Octubre.







DIALISIS

PROTOCOLO PARA LA PRÁCTICA SOBRE EL PROCESO DE DIÁLISIS

DIALISIS

Material de estudio

- Dispersión de ClNa al 1% y  albúmina comercial.
- Dispersión de ClNa al 1%.  y  clara de huevo.

Reactivos químicos

 -Disolución de NAOH al 20%.
-Disolución de Sulfato de cobre al 1%.
ÓSMOSIS
-Disolución de ClNa al 1%.                                     
-Disolución de Nitrato de Plata al 1%.

Material de trabajo

-Vasos de precipitados.
-Pipetas.
-Cuentagotas.
-Fuente de vidrio.
-Membrana semipermeable especial, en forma de tubo o cinta hueca.
-Tubos de ensayo.

Procedimientos

 
-Se introduce la membrana semipermeable en agua durante 24 horas.
-Cuando se vaya a utilizar, hacer un nudo en uno de los extremos e introducir en ella una disolución de albúmina de huevo, que se puede conseguir a partir de clara de huevo, en 200 cc. de NaCl al 1%. Anudar en otro extremo e introducirlo en agua.
-Comprobar, pasados uno o dos días, que se ha producido la diálisis. Para comprobar la presencia de  NaCl, se han de tomar 2 cc de disolución, a la que se han se añadir unas gotas de AgNO3 al 1%. Si aparece un precipitado blando es que hay Na.
Para comprobar la presencia de albúmina, hay que realizar la reacción de  Biuret. Hay que tomar 2 cc de disolución, se añaden 2 cc de NAOH al 20% y luego una gotas de una disolución de Sulfato de cobre al 1%. Si aparece color violáceo es que hay albúmina.


Valoración de los resultados

¿Cuáles han sido los resultados?¿Qué ha sucedido? Justifica la respuesta.

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